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在生命分子的精密构造中，二硫键（Disulfide bond）是一种常被忽视却至关重要的化学连接。它由两个半胱氨酸残基之间的硫原子形成，可显著增强蛋白质的空间稳定性与功能耐受性。特别是在分泌蛋白、抗体药物、生物酶等关键分子中，二硫键往往是其正确折叠与功能执行的“分子锁”。本文
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一、为什么要分析二硫键？ 二硫键不仅维持蛋白质三级结构的稳定性，还影响其生物活性与构象完整性。错误的二硫键配对可能导致： （1）功能丧失（如失活的抗体） （2）聚集或不溶性蛋白 （3）免疫原性风险增加（药物开发中常见） 因此，精准识别二硫键的连接方式和位置，是蛋白结构功能研究的关键步骤。 二、如何
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高通量蛋白互作检测是系统解析细胞信号通路、理解蛋白功能与生物网络机制的关键步骤。其中，亲和纯化质谱（Affinity Purification-Mass Spectrometry, AP-MS）作为目前蛋白互作研究中最可靠、最具生理相关性的技术之一，已经被广泛应用于哺乳动物细胞、模式生物、疾病模型等
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蛋白质互作（Protein-Protein Interactions, PPI）构成了细胞内大部分生命活动的基础。从信号转导、转录调控到代谢网络，PPI网络揭示了蛋白功能和生物通路的动态调控机制。因此，准确地检测和解析PPI，对于疾病机制研究、新靶点发现和药物开发具有重要意义。然而，PPI检测方法多
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